Enzima

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Introduzione

Enzima Struttura molecolare di natura proteica che negli organismi viventi svolge la funzione di catalizzatore biologico, ossia di sostanza capace di accelerare il decorso di una reazione chimica. Il termine “enzima” fu coniato nel 1897 dal fisiologo tedesco Wilhelm Kühne (1837-1900) e deriva dal greco en, “dentro”, e zymé, “lievito”. Lo studio delle proprietà degli enzimi è di competenza della biochimica; i progressi nella conoscenza di queste molecole hanno permesso rilevanti applicazioni, soprattutto nella biologia molecolare, nell’ingegneria genetica e nella medicina (ad esempio, si può citare l’impiego della DNA polimerasi nel processo noto come reazione a catena della polimerasi).

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Proprietà degli enzimi

Gli enzimi sono formati da molecole proteiche ripiegate in modo da assumere una conformazione nello spazio (o struttura terziaria della proteina) che è tipica di ciascun enzima. Alcuni enzimi, detti “coniugati”, possiedono, legato alla catena proteica che prende il nome di apoenzima, un fattore o coenzima, fattore che ha la funzione di facilitare l’azione enzimatica. Il coenzima può consistere in un semplice ione (ad esempio di magnesio, di ferro, di manganese, di cobalto o di zinco), in una vitamina, oppure può essere rappresentato da una molecola più complessa, e in tal caso viene detto cofattore (sono ad esempio importanti cofattori il Nicotinamide-Adenin-Dinucleotide, NAD, e il Flavin-Adenin-Dinucleotide, FAD, coinvolti nelle reazioni della respirazione cellulare).

La capacità di un enzima di rendere più veloce una reazione chimica viene detto potere catalitico, e corrisponde a un fattore di almeno 10⁶: ciò significa che la reazione viene accelerata di un milione di volte. È importante osservare che l’equilibrio di reazione, invece, non viene modificato: se all’equilibrio la concentrazione del prodotto è 10 volte quella del reagente, tale rapporto non cambia anche in presenza del catalizzatore enzimatico, che rende più rapido il raggiungimento del punto di equilibrio.

L’attività di un enzima è altamente specifica per il tipo di reazione che esso catalizza e per il tipo di reagenti (o “substrato”) che intervengono nella reazione stessa. In base al tipo di reazione che catalizzano, si possono distinguere differenti classi di enzimi: in particolare, gli enzimi idrolitici intervengono nelle reazioni in cui una sostanza viene degradata in composti più semplici, in presenza di acqua; gli enzimi ossidanti, o ossidasi, catalizzano le reazioni di ossidazione; gli enzimi riduttori, o riduttasi, agiscono invece nelle reazioni di riduzione, in cui viene eliminato ossigeno.

Il nome di un enzima si forma aggiungendo il suffisso “-asi” al nome del substrato con cui reagisce: secondo tale convenzione, ad esempio, l’enzima che controlla la scomposizione dell’urea si chiama ureasi, mentre quelli che controllano l’idrolisi delle proteine vengono detti proteasi (fanno eccezione alcuni enzimi, come la tripsina e la pepsina, che mantengono il nome che avevano prima dell’adozione di questa nomenclatura). Alcuni enzimi possiedono una proprietà particolare, che prende il nome di autocatalisi: essi, cioè, inducono la loro stessa formazione a partire da un precursore inerte chiamato zimogeno. In virtù di questa proprietà, tali enzimi possono essere facilmente fabbricati in provetta.

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Vie metaboliche

Nei sistemi biologici si osserva in molti casi che la reazione enzimatica non avviene in modo isolato, ma è coordinata con altre reazioni che avvengono in modo sequenziale in modo tale che, da un reagente iniziale, attraverso prodotti intermedi si arrivi alla formazione di un prodotto finale. È il caso delle vie metaboliche, la cui azione enzimatica è sottoposta a efficienti e delicati sistemi di regolazione; questi meccanismi intervengono sia al momento della sintesi delle proteine che formeranno gli enzimi, sia nel momento in cui quelle proteine enzimatiche agiscono.

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Meccanismo d’azione

La funzione di catalisi di un enzima consiste nella riduzione dell’ energia di attivazione richiesta da una data reazione chimica se non intervenisse alcun catalizzatore. Perché un reagente (o substrato), caratterizzato da una certa quantità di energia libera G, si trasformi nel prodotto, deve acquisire una certa quantità di energia (energia di attivazione) e passare attraverso uno stadio energeticamente superiore a quello iniziale (stato di transizione). In questo stato, le molecole si agitano più velocemente e più facilmente collidono tra loro. Se si aumenta la temperatura del reagente, poiché questa aumenta l’energia cinetica molecolare, aumenterà proporzionalmente il numero di molecole che raggiungono lo stato di transizione e che possono interagire, e la reazione decorrerà più rapidamente.

I sistemi biologici, però, non tollerano elevati aumenti di temperatura; la velocità delle reazioni viene allora accelerata in altro modo, ovvero diminuendo la quantità di energia di attivazione richiesta dal reagente. In altri termini, un enzima non favorisce la collisione tra molecole di reagente apportando energia, ma facilitando fisicamente la loro interazione; a tale scopo lega le molecole del reagente in uno specifico sito della sua struttura tridimensionale, detto “sito attivo” che, conformato come una sorta di tasca, si adatta perfettamente al substrato.