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Introduzione

Amminoacidi Importante classe di composti organici, caratterizzati dalla presenza di un gruppo amminico (-NH₂) e di un gruppo carbossilico (-COOH).

Venti amminoacidi (alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina e valina) sono chiamati alfa-amminoacidi e costituiscono le unità costituenti delle proteine. Gli alfa-amminoacidi hanno formula generale:

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Funzioni degli amminoacidi

Si è detto che gli alfa-amminoacidi compongono le proteine, molecole organiche che in tutte le cellule hanno funzione strutturale, energetica ed enzimatica. Nei viventi si trovano però anche amminoacidi in forma libera, come la ornitina, la citrullina, la beta-alanina, la cistationina. Essi costituiscono importanti intermedi di numerose reazioni metaboliche. Ad esempio, la ornitina e la citrullina sono coinvolte nel ciclo dell’urea, necessario per l’eliminazione dall’organismo delle scorie azotate.

Un altro esempio è dato dall’arginina, un alfa-amminoacido che, oltre a essere un costituente delle proteine, è anche un precursore della sintesi di creatina e dell’ossido di azoto (NO); poiché quest’ultimo è importante nella vasodilatazione, è alla base di talune terapie sperimentate per combattere alcuni disturbi vascolari. Livelli adeguati di arginina sono considerati un indizio di buona salute dell’endotelio che riveste la parete interna dei vasi sanguigni.

Dall’alfa-amminoacido istidina, nei mastociti e in alcuni leucociti, viene elaborata l’istamina, sostanza coinvolta nei processi infiammatori e allergici.

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Formazione dei polipeptidi

All'interno delle cellule (a livello dei ribosomi) gli alfa-amminoacidi si uniscono in sequenze lineari e formano la struttura primaria delle proteine: ciò è possibile grazie al processo della sintesi proteica, che procede secondo le “informazioni” contenute nel DNA. Affinché due alfa-amminoacidi si uniscano, il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro: si libera una molecola di acqua e tra i due amminoacidi si costituisce il legame peptidico (-CO-NH-). Questa reazione si ripete fino al termine della sintesi proteica e porta alla formazione di lunga catena: il polipeptide.

Un polipeptide può contenere da 15-20 amminoacidi (e viene detto oligopeptide) fino a molte migliaia; per diventare la proteina vera e propria, in grado di svolgere la sua funzione specifica, in molti casi subisce modificazioni operate da enzimi (ad esempio, il “taglio” di una porzione situata all’estremità). I gruppi R dei diversi amminoacidi della catena interagiscono per effetto delle rispettive cariche elettriche e composizione chimica; tra essi si instaurano legami chimici deboli (ad esempio, legami idrogeno) o forti (ponti disolfuro) che determinano il ripiegamento del polipeptide in una determinata conformazione tridimensionale.

Il polipeptide può “associarsi” ad altri polipeptidi (uguali o differenti), mediante legami deboli, dando luogo a una proteina composta da più subunità: è il caso, ad esempio, dell’emoglobina, costituita da 4 subunità.

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Fonti e metabolismo degli amminoacidi

Il corpo umano assume gli amminoacidi mediante gli alimenti che contengono proteine. Fonti significative sono cibi di origine animale come il pesce, le carni bianche e rosse, le uova e il latte, e inoltre i legumi (quali soia, fagioli, piselli, fave). La digestione delle proteine (operata nello stomaco e nell’intestino) porta alla degradazione dei polipeptidi nelle unità costitutive, gli amminoacidi; il sangue veicola poi ai vari tessuti questi nutrienti.

Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie trasformazioni metaboliche e possono essere convertiti in altri amminoacidi. In particolare, la decarbossilazione determina il distacco del gruppo carbossilico –COOH; la deamminazione comporta il distacco del gruppo amminico –NH2; la sintesi proteica permette di utilizzare vari amminoacidi per formare nuove proteine. Gli amminoacidi possono anche essere usati per la sintesi di composti azotati non proteici.

Alcuni amminoacidi, tuttavia, non possono essere derivati da altri e devono perciò essere sempre presenti nella dieta. Questi amminoacidi sono detti essenziali: si tratta di lisina, triptofano, valina, istidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treonina, metionina e arginina (l’arginina in realtà è considerata semi-essenziale, perché in alcune condizioni può essere sintetizzata dalle cellule).

In alcune malattie metaboliche la sequenza di reazioni che coinvolge un amminoacido viene alterata: è il caso, ad esempio, della fenilchetonuria, in cui si produce un accumulo patologico dell’alfa-amminoacido fenilalanina.