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Formazione dei polipeptidi

All'interno delle cellule (a livello dei ribosomi) gli alfa-amminoacidi si uniscono in sequenze lineari e formano la struttura primaria delle proteine: ciò è possibile grazie al processo della sintesi proteica, che procede secondo le “informazioni” contenute nel DNA. Affinché due alfa-amminoacidi si uniscano, il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro: si libera una molecola di acqua e tra i due amminoacidi si costituisce il legame peptidico (-CO-NH-). Questa reazione si ripete fino al termine della sintesi proteica e porta alla formazione di lunga catena: il polipeptide.

Un polipeptide può contenere da 15-20 amminoacidi (e viene detto oligopeptide) fino a molte migliaia; per diventare la proteina vera e propria, in grado di svolgere la sua funzione specifica, in molti casi subisce modificazioni operate da enzimi (ad esempio, il “taglio” di una porzione situata all’estremità). I gruppi R dei diversi amminoacidi della catena interagiscono per effetto delle rispettive cariche elettriche e composizione chimica; tra essi si instaurano legami chimici deboli (ad esempio, legami idrogeno) o forti (ponti disolfuro) che determinano il ripiegamento del polipeptide in una determinata conformazione tridimensionale.

Il polipeptide può “associarsi” ad altri polipeptidi (uguali o differenti), mediante legami deboli, dando luogo a una proteina composta da più subunità: è il caso, ad esempio, dell’emoglobina, costituita da 4 subunità.