| Amminoacidi | Articolo | ||||
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| 4. | Fonti e metabolismo degli amminoacidi |
Il corpo umano assume gli amminoacidi mediante gli alimenti che contengono proteine. Fonti significative sono cibi di origine animale come il pesce, le carni bianche e rosse, le uova e il latte, e inoltre i legumi (quali soia, fagioli, piselli, fave). La digestione delle proteine (operata nello stomaco e nell’intestino) porta alla degradazione dei polipeptidi nelle unità costitutive, gli amminoacidi; il sangue veicola poi ai vari tessuti questi nutrienti.
Nelle cellule gli amminoacidi subiscono varie trasformazioni metaboliche e possono essere convertiti in altri amminoacidi. In particolare, la decarbossilazione determina il distacco del gruppo carbossilico –COOH; la deamminazione comporta il distacco del gruppo amminico –NH2; la sintesi proteica permette di utilizzare vari amminoacidi per formare nuove proteine. Gli amminoacidi possono anche essere usati per la sintesi di composti azotati non proteici.
Alcuni amminoacidi, tuttavia, non possono essere derivati da altri e devono perciò essere sempre presenti nella dieta. Questi amminoacidi sono detti essenziali: si tratta di lisina, triptofano, valina, istidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treonina, metionina e arginina (l’arginina in realtà è considerata semi-essenziale, perché in alcune condizioni può essere sintetizzata dalle cellule).
In alcune malattie metaboliche la sequenza di reazioni che coinvolge un amminoacido viene alterata: è il caso, ad esempio, della fenilchetonuria, in cui si produce un accumulo patologico dell’alfa-amminoacido fenilalanina.