3.

Struttura delle proteine

In una molecola proteica gli amminoacidi sono uniti tra loro in lunghi filamenti, detti catene polipeptidiche, grazie a speciali legami, chiamati legami peptidici (CO-NH), che si formano tra il gruppo amminico (NH₂) e il gruppo carbossilico (COOH) di due amminoacidi adiacenti. Le combinazioni pressoché infinite in cui si possono allineare gli amminoacidi e la forma tridimensionale che può assumere il filamento proteico contribuiscono a spiegare la grande diversità di compiti svolti dalle proteine negli organismi viventi. La sequenza lineare degli amminoacidi determina la cosiddetta struttura primaria delle proteine e contribuisce alla loro forma tridimensionale.

Tra i diversi amminoacidi presenti in vari punti della catena si possono, infatti, instaurare svariati tipi di legami chimici, i quali provocano l’avvolgimento o il ripiegamento della struttura della proteina nelle due possibili varianti della struttura secondaria: l’alfa elica e il foglietto beta. Quando le strutture di tipo secondario si ripiegano ulteriormente, si forma una proteina a struttura terziaria. Le proteine formate da più catene polipeptidiche, tenute insieme da legami chimici di diversa natura, presentano struttura quaternaria; esempi ne sono l’emoglobina e numerosi enzimi.