Perutz, Max Ferdinand (Vienna 1914 – Cambridge 2002), biochimico britannico di origine austriaca. Il suo lavoro sulla struttura delle proteine, particolarmente dell’emoglobina (il pigmento presente nelle cellule sanguigne che porta l’ossigeno ai tessuti corporei), rappresentò un notevole contributo alla biologia molecolare.

Laureatosi in chimica organica nel 1936, all’Università di Vienna, si trasferì a Cambridge dove, nel 1940, conseguì il dottorato in biochimica. In questi anni, mentre studiava l’uso della cristallografia a raggi X in biologia, applicò questa tecnica all’analisi della struttura molecolare dell’emoglobina, impiegando a tale scopo proteine di origine equina. L’indagine cristallografica rivelò un grado di complessità molto superiore a quella delle molecole che erano state utilizzate fino ad allora, come i sali minerali.

Arrestato dal governo britannico nel corso della seconda guerra mondiale come nemico perché di origine straniera, Perutz trascorse due anni in un campo di prigionia, dove organizzò gruppi di studio nei quali diversi scienziati e intellettuali prigionieri avevano la possibilità di tenere corsi relativi alle proprie specialità.

Nel 1945 Perutz poté riprendere le sue ricerche in Inghilterra; l’anno successivo, al Cavendish Laboratory di Cambridge, incontrò il biochimico John Cowdery Kendrew; i due lavorarono anche insieme al biofisico Francis Harry Compton Crick, al biologo James Dewey Watson e al biochimico Frederick Sanger al miglioramento della tecnica cristallografica a raggi X. In seguito, Kendrew si dedicò allo studio della mioglobina, mentre Perutz proseguì le ricerche sull’emoglobina, dimostrandone la modificazione della struttura molecolare in seguito al legame con l’ossigeno. Scoprì che l’alterazione dell’emoglobina è responsabile dell’alterazione morfologica dei globuli rossi caratteristica dell’anemia falciforme.

Per le sue ricerche, Perutz fu insignito nel 1962 del premio Nobel per la chimica, che condivise con John Kendrew.